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肌球蛋白的基本信息

時(shí)間:2011/9/8閱讀:2060
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肌球蛋白簡(jiǎn)介

 

 

中文名:肌球蛋白

 

英文名:myosin

 

定義1:一組肌肉和非肌肉細(xì)胞收縮裝置中的蛋白質(zhì),具有ATP酶活性,由兩條相同的重鏈和兩對(duì)輕鏈組成。重鏈的大部分是α螺旋,其頭部具有ATP酶活性,并與肌動(dòng)蛋白結(jié)合,而輕鏈具有激酶活性。

 

所屬學(xué)科1:生物化學(xué)與分子生物學(xué)(一級(jí)學(xué)科);氨基酸、多肽與蛋白質(zhì)(二級(jí)學(xué)科)

 

定義2:由6條肽鏈組成的纖維狀蛋白質(zhì)。在橫紋肌中是構(gòu)成粗肌絲的主要成分。頭部具有ATP酶活性。屬于可與肌動(dòng)蛋白絲相互作用的馬達(dá)蛋白質(zhì)

 

所屬學(xué)科2:細(xì)胞生物學(xué)(一級(jí)學(xué)科);細(xì)胞化學(xué)(二級(jí)學(xué)科)

 

名片:

 

肌球蛋白 (myosin) 肌原纖維粗絲的組成單位。存在于平滑肌中。在肌肉運(yùn)動(dòng)中起重要作用。其分子形狀如豆芽狀,由兩條重鏈和多條輕鏈構(gòu)成。兩條重鏈的大部分相互螺旋形地纏繞為桿狀,構(gòu)成豆芽狀的桿;重鏈的剩余部分與輕鏈一起,構(gòu)成豆芽的瓣。被激活后,具有活性的、能分解ATP的ATP酶。其分子量約為51萬(wàn)。在粗絲中,都是分子的頭朝向粗絲的兩端,呈縱向線性締合排列。

 

基本信息:

 

肌球蛋白 (myosin) 肌原纖維粗絲的組成單位。存在于平滑肌中。在肌肉運(yùn)動(dòng)中起重要作用。其分子形狀如豆芽狀,由兩條重鏈和多條輕鏈構(gòu)成。兩條重鏈的大部分相互螺旋形地纏繞為桿狀,構(gòu)成豆芽狀的桿;重鏈的剩余部分與輕鏈一起,構(gòu)成豆芽的瓣。被激活后,具有活性的、能分解ATP的ATP酶。其分子量約為51萬(wàn)。在粗絲中,都是分子的頭朝向粗絲的兩端,呈縱向線性締合排列。、

肌肉的主要組成蛋白質(zhì),占肌原纖維總蛋白質(zhì)的60%。分子量約48萬(wàn),是150毫微米長(zhǎng)的棒狀分子,一端有兩個(gè)頭部。由兩條分子量約20萬(wàn)的H鏈和四條分子量約1萬(wàn)7千到2萬(wàn)5千的L鏈組成。用蛋白分解酶處理可分割為頭部(H-酶解肌球蛋白)和尾部(L-酶解肌球蛋白)。在0.6M KCl溶液中分散成單體,但在0.2M以下的KCl溶液中可形成締合體,自動(dòng)聚集成1―2微米長(zhǎng)的和A絲相似的結(jié)構(gòu)。在肌原纖維內(nèi)形成長(zhǎng)1.5微米寬10―15毫微米的A絲。頭部向外側(cè)突出架成橋。頭部的方向表現(xiàn)為鉗在絲的中央部而向相反的方向伸展,結(jié)果可以在絲的中央部300毫微米處看到?jīng)]有頭部的裸露部分。頭部在A絲上每彎14.3毫微米就移出120°和I絲對(duì)應(yīng),周期為42.9毫微米。肌球蛋白具有ATP酶活性,在低離子強(qiáng)度下,和肌動(dòng)蛋白反應(yīng),而引起超沉淀,且肌動(dòng)蛋白能促進(jìn)ATP酶活性。ATP酶活性和肌動(dòng)蛋白的反應(yīng),表現(xiàn)于頭部的活性基團(tuán),可以認(rèn)為這一部分一面分解ATP,一面進(jìn)行振頭活動(dòng),把I絲拉向A絲的中央部。肌球蛋白的L鏈對(duì)ATP酶活性具有重要的作用(參見肌球蛋白L鏈)。肌球蛋白和肌動(dòng)蛋白一起被認(rèn)為與全部細(xì)胞運(yùn)動(dòng)有關(guān),也可從腦、粘菌、海膽卵等分離出來(lái)。肌球蛋白是由森特?吉奧爾吉(A?Szent-Gyrgyi,1942)分離出來(lái)的,但是相當(dāng)于現(xiàn)在所說(shuō)的肌動(dòng)球蛋白物質(zhì)是庫(kù)恩(W.Khne,1859)zui初從蛙抽提出來(lái)的,并被命名為肌球蛋白。肌球蛋白的ATP酶活性是由蘇聯(lián)的V.A.Engelhardt夫婦(1939)發(fā)現(xiàn)的。還有非肌肉型肌球蛋白。

肌球蛋白的結(jié)構(gòu)

肌球蛋白是長(zhǎng)形不對(duì)稱分子,形狀如“Y”字,長(zhǎng)約160nm。電子顯微鏡下觀察到它含有兩條*相同的長(zhǎng)肽鏈和兩對(duì)短肽鏈,組成兩個(gè)球狀頭部和一個(gè)長(zhǎng)桿狀尾部。肌球蛋白分子量約460kD,長(zhǎng)肽鏈的分子量約240kD,稱重鏈;短鏈稱輕鏈。將肌肉肌球蛋白用5,5′-二硫雙(α-硝基苯甲酸,DTNB)處理后放出的一對(duì)輕鏈,稱為DTNB鏈,分子量約18kD;另兩條輕鏈只有在堿性(pH 11.4)條件下才能分離出來(lái),稱堿性輕鏈,分子量分別為25kD和16kD。非肌細(xì)胞如粘菌的肌球蛋白的形狀和結(jié)構(gòu)與肌細(xì)胞的肌球蛋白非常相似,但它不存在DTNB鏈,兩對(duì)不同的輕鏈稱必需輕鏈(essential light chain)和調(diào)節(jié)輕鏈(regulatory light chain),分子量分別為16kD和18kD[2]。閻隆飛等于1963年從煙草微管束中分離出肌動(dòng)球蛋白,證明其具有ATP酶活性,這是高等植物中存在肌動(dòng)蛋白和肌球蛋白的*個(gè)證據(jù)[3]。馬永澤和閻隆飛(1989)證明,豌豆葉片的卷須中存在肌球蛋白,SDS-PAGE測(cè)得兩條重鏈的分子量為165kD,兩對(duì)輕鏈的分子量分別為17kD和15kD[4]。

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