原代細胞細胞表面的受體通過與其相應配體作用后，可經不同種類的G蛋白偶聯，分別發揮不同的生物學效應。與G蛋白偶聯的多種受體具有共同的結構功能特點:分子量40-50kDa左右，由350-500氨基酸組組成，形成7個由疏水氨基酸組成的α螺旋區段，反復7次穿越細胞膜的脂質雙層。肽鏈的N末端在胞膜外，C末端在細胞內。N末端上常有許多糖基修飾。從功能上看，受體的識別區域并不象一般想象的那樣在胞膜的外部，實際上是由7個跨膜區段間通過特定氨基酸殘基之間的相互作用形成復雜的空間構象。配體結合于識別區域之后，即導致整個受體構象的變化。受體肽鏈的C末端和連接第5和第6個跨膜區段的第三個胞內環是G蛋白結合部位。目前研究發現，趨化因子受體家族(chemokine receptor family)以及一些神經遞質受體都屬于G蛋白偶聯的7次跨膜受體的超家族。
(1)Gs:細胞表面受體與Gs偶聯激活腺苷酸環化酶，產生cAMP第二信使，繼而激活cAMP依賴的蛋白激酶。
(2)Gi:細胞表面受體同Gi偶聯則產生與Gs相反的生物學效應。
(3)Gt:可以激活cGMP磷酸二酯酶，同視覺有關。
(4)Go:可以產生百日咳桿菌毒素導致的一系列效應。
(5)Gq:同PLC偶聯，在磷脂酰肌醇代謝途徑信號傳遞過程中發揮重要作用。
(6)小G蛋白:近年來研究發現小G蛋白，特別是一些原癌基因表達產物有著廣泛的調節功能。Ras蛋白主要參與細胞增殖和信號轉導;Rho蛋白對細胞骨架網絡的構成發揮調節作用;Rab蛋白則參與調控細胞內膜交通(membrane traffic)。此外，Rho和Rab亞家庭可能分別參與淋巴細胞極化(polarization)和抗原的提呈。某些信號蛋白通過SH-3功能區將*激酶途徑同一些由小G蛋白所控制的途徑連接起來，如Rho(與Ras有30%同源性)調節胞漿中微絲上肌動蛋白的聚合或解離，從而影響細胞形態。原代細胞這一事實解釋了某些含有SH-3的蛋白同細胞骨架某些成份相關聯或調節它們的功能。
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原代細胞
